Professor Dr. Dietmar Manstein © Medizinische Hochschule HannoverDurch Wechselwirkungen dieser beiden Eiweiße im sogenannten Aktomyosin-Komplexe kommen Muskelkontraktionen, aber beispielsweise auch Bewegungen innerhalb von Zellen zustande. Die Wissenschaftler untersuchen unter anderem die Zusammensetzung der verschiedenen Aktomyosin-Komplexe des Zellskeletts und die Folgen von Mutationen in Herzmuskelzellen.
Sie schauen insbesondere auch das chemische Verhalten dieser Komplexe unter mechanischen Einwirkung an sowie die Änderungen der räumlichen Anordnung. „Es gibt Verbindungen, die es schaffen, zerstörtes Myosin zu stabilisieren und wieder zu aktivieren. Diese wollen wir finden und optimieren. Dazu möchten wir auch die zugrundeliegenden Mechanismen und Prozesse besser verstehen,“ sagt Professor Manstein.
Er geht davon aus, dass die Ergebnisse auch auf andere Proteine und mit ihnen verbundene Erkrankungen übertragbar sein werden. Professor Mansteins Team hatte zuvor erstmals eine Substanz entdeckt, die ein entfaltetes und somit zerstörtes Protein wieder richtig zurückfaltet: Der Wirkstoff EMD 57033 reaktiviert den Myosinmotor, der für Muskelbewegung sorgt.
Das Projekt fand gemeinsam mit Professorin Dr. Denise Hilfiker-Kleiner aus der MHH-Klinik für Kardiologie und Angiologie im Rahmen des Exzellenzclusters REBIRTH (Von Regenerativer Biologie zu Rekonstruktiver Therapie) statt. Mit weiteren Experimenten hatte Professor Manstein zeigen können, dass auch andere Verbindungen und Verbindungsklassen eine Stabilisierung, Rückfaltung und Erhöhung der Krafterzeugung durch Myosin vermitteln können.
