Wenn Herpesviren eine Zelle befallen und sich dort vermehren, dann bemerken die T-Zellen des Immunsystems die Infektion, weil bestimmte Proteine an die Oberfläche der infizierten Zelle gelangen, die sogenannten MHC-I-Proteine.
Diese fungieren als Warnsignal: Sie binden andere Proteine an der Oberfläche der T-Zelle und aktivieren sie so dazu, die virusbefallene Zelle zu zerstören. Das Herpesvirus MCMV vereitelt dieses Warnsignal: Es enthält einen Faktor, gp40, der den Transport der MHC-I-Proteine an die Oberfläche verhindert.
Damit gehört es zur Klasse der Immun-Evasine. Springers Arbeitsgruppe, unterstützt von der Deutschen Forschungsgemeinschaft und der Tönjes-Vagt-Stiftung Bremen, hat nun herausgefunden, wie das Immun-Evasin gp40 funktioniert.
Haltepunkt im Zellinneren identifiziert
Springer beschreibt das Geschehen mit folgendem Vergleich: "Man kann es sich so vorstellen, dass sich der gp40-Faktor mit einer Hand an einem festen Haltepunkt im Zellinneren festhält und mit der anderen Hand das MHC-I-Protein greift. Dadurch kann dieses seinen Weg an die Zelloberfläche nicht mehr gehen."
Der Doktorand Venkat Raman Ramnarayan hat eben diesen festen Haltepunkt im Zellinneren identifiziert, ein zelluläres Protein namens TMED10, welches im Labor bereits bekannt war. "Wir waren sehr gut aufgestellt, diese Wechselwirkung zu erforschen", so Springer. "Jetzt wissen wir auch, wie das MCMV-Virus die Immunantwort hintergeht."
Die Ergebnisse, die in der renommierten Zeitschrift "Cell Reports" veröffentlicht wurden, sind nicht direkt auf Krankheitsfälle anwendbar, aber legen dennoch den Grundstein für zukünftige Therapien, die das Immunsystem bei Virusinfektionen stärken können.
Quelle: Jacobs University Bremen gGmbH
Publikation: Sebastian Springer et al.; Cytomegalovirus gp40/m152 Uses TMED10 as ER Anchor to Retain MHC Class I; Cell Reports, 2018; DOI: 10.1016/j.celrep.2018.05.017
